Pepsin
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Einordnung: Chemische Verbindung | Enzym
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Pepsin ist ein Verdauungsenzym, genauer eine Peptidase in den Mägen von Wirbeltieren.
Eigenschaften
Chemisch gesehen ist Pepsin eine saure Endopeptidase mit Aspartat als funktionelle Aminosäure im aktiven Zentrum, die eine Spaltung von Peptidbindungen des mit der Nahrung aufgenommenen Eiweißes katalysiert. Hierdurch werden die Eiweiße in hochmolekulare, wasserlösliche Peptone aufgespalten. Die beste Wirksamkeit hat Pepsin bei einem pH-Wert zwischen 1,5 und 3. Oberhalb eines pH-Werts von 6 ist es inaktiv.
Pepsin ist ein Phosphoprotein mit einer Länge von 327 Aminosäuren. Gebildet wird es aus einer inaktiven Vorstufe, dem Pepsinogen, unter Einwirkung von Salzsäure durch Autoproteolyse.
Geschichte
Entdeckt wurde Pepsin als erstes tierisches Enzym im Jahr 1836 von Theodor Schwann. Erstmals in reiner kristalliner Form wurde es 1930 von John Howard Northrop dargestellt.
1898 benennt Caleb Bradham aus New Bern (North Carolina) den Softdrink Pepsi nach den Inhaltsstoffen Kolanüssen und 'Pepsin'.
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