Proteinkristall
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Einordnung: Kristallographie | Biophysik | Protein
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Ein Proteinkristall ist der Untersuchungsgegenstand der Proteinkristallographie und besteht aus gereinigtem Protein und großen Anteilen von Wasser. Dieses Kristallwasser liegt teilweise sogar in quasi-flüssiger Form in den Hohlräumen zwischen den recht großen Proteinmolekülen vor, Proteinkristalle sind daher im Vergleich zu Ionen- oder Molekülkristallen sehr viel empfindlicher, sowohl was den Wasserverlust, als auch was die schlechten mechanischen Eigenschaften betrifft.
Die großen Hohlräume zwischen den Proteinmolekülen lassen sich durch die Tatsache veranschaulichen, dass z.B. ein farbloser Kristall Lysozym durch Zugabe von Methylenblau durchgehend blau gefärbt wird, den Farbstoff aber, nach Überführung in ein farbstofffreies Medium, langsam wieder durch Diffusion freisetzt (analog zu Zeolithen).
Diese Eigenart von Proteinkristallen nutzt man auch in der Aufklärung der Proteinstruktur durch Kristallstrukturanalyse mittels Röntgenbeugung, indem man Schweratomderivate (z.B. Uran, Quecksilber u.a.) durch Einlegen der Kristalle in entsprechende Lösungen herstellt.
Denn während man bei einfach gebauten chemischen Verbindungen mit der Röntgenanalyse noch relativ rasch Erfolge bei der Strukturaufklärung erzielen konnte, traten große experimentelle Schwierigkeiten bei den hochmolekularen Proteinen auf. Die erste Schwierigkeit war die Isolierung, Reinigung und Kristallisation der Proteine, was James Batcheller Sumner zuerst bei der Urease (ein Enzym) und Proteinen aus der Schwertbohne (z.B. Concanavalin A und B gelang), er erhielt dafür im Jahre 1945 den Nobelpreis für Chemie.
Erst Anfang der 1930er-Jahre gelang es dem britischen Physiker, Kristallographen und Wissenschaftshistoriker John Desmond Bernal und seiner Mitarbeiterin Dorothy Crowfoot Hodgkin (die 1964 den Nobelpreis erhielt), von Proteinkristallen scharfe Beugungsbilder zu erhalten. Um aus diesen Beugungsbildern die dreidimensionale Proteinstruktur zu ermitteln, erfordert jedoch großen rechenrischen Aufwand, der erst mit der Entwicklung des Computers in der 1960er Jahren durchführbar wurde.
Mittlerweile sind Zehntausende von Proteinen und Proteinkomplexen (sogar Ribosomen oder Viren) kristallisiert und strukturell charakterisiert worden. Proteinkristalle entstehen nur sehr selten im Zytoplasma, kristalline Virenaggregate sind häufiger zu finden. Für die Untersuchung mittels Röntgenbeugung sind aber so genannte Einkristalle hoher Qualität und Reinheit erforderlich, die meist sehr aufwändig erzeugt werden müssen. Weiterhin muss genug Protein vorhanden sein, um einen Kristall zu bilden, wodurch oft von Bakterien hergestellte Proteine verwendet werden, die dann aber nicht die beispielsweise im Menschen vorhandenen posttranslationalen Modifikationen aufweisen.
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